Aminosäure, eine beliebige aus einer Gruppe organischer Moleküle, die aus einer basischen Aminogruppe (-NH2), einer sauren Carboxylgruppe (-COOH) und einer organischen R-Gruppe (oder Seitenkette) besteht, die für jede Aminosäure einzigartig ist. Der Begriff Aminosäure ist die Abkürzung für α-amino [alpha-amino] carboxylic acid. Jedes Molekül enthält ein zentrales Kohlenstoffatom (C), das als α-Kohlenstoff bezeichnet wird, an das sowohl eine Amino- als auch eine Carboxylgruppe gebunden sind. Die restlichen zwei Bindungen des α-Kohlenstoffatoms werden im Allgemeinen durch ein Wasserstoff (H)-Atom und die R-Gruppe erfüllt. Die Formel einer allgemeinen Aminosäure lautet:

formel aminosäure

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

Was ist eine Aminosäure?
Eine Aminosäure ist ein organisches Molekül, das aus einer basischen Aminogruppe (-NH2), einer sauren Carboxylgruppe (-COOH) und einer organischen R-Gruppe (oder Seitenkette) besteht, die für jede Aminosäure einzigartig ist. Der Begriff Aminosäure ist die Abkürzung für α-amino [alpha-amino] carboxylic acid. Jedes Molekül enthält ein zentrales Kohlenstoffatom (C), das als α-Kohlenstoff bezeichnet wird und an das sowohl eine Amino- als auch eine Carboxylgruppe gebunden ist. Die restlichen zwei Bindungen des α Kohlenstoffatoms werden im Allgemeinen durch ein Wasserstoff (H)-Atom und die R-Gruppe erfüllt. Aminosäuren fungieren als Bausteine von Proteinen. Proteine katalysieren die überwiegende Mehrheit der chemischen Reaktionen, die in der Zelle ablaufen. Sie stellen viele der Strukturelemente einer Zelle bereit und helfen, Zellen zu Geweben zusammenzubinden.
Was sind die 20 Aminosäuren-Bausteine von Proteinen?

Im menschlichen Körper gibt es 20 Aminosäuren, die als Bausteine von Proteinen fungieren.

Neun dieser Aminosäuren werden als essentiell betrachtet – sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden -, während fünf als nicht essentiell betrachtet werden, da sie vom menschlichen Körper hergestellt werden können. Die übrigen sechs proteinbildenden Aminosäuren sind konditional, da sie nur in bestimmten Lebensstadien oder bei bestimmten Krankheitszuständen essentiell sind.

Die essentiellen Aminosäuren sind Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Die nicht essentiellen Aminosäuren sind Alanin, Asparagin, Asparaginsäure, Glutaminsäure und Serin.

Zu den semi-essentiellen Aminosäuren gehören Arginin, Cystein, Glutamin, Glycin, Prolin und Tyrosin.

Einige Behörden erkennen eine 21. Aminosäure, Selenocystein, an, die bei der Proteinbiosynthese aus Serin gewonnen wird.

Was ist der Unterschied zwischen Standard- und Nicht-Standard-Aminosäuren?

Aminosäuren werden typischerweise als Standard oder Nicht-Standard klassifiziert, basierend auf der Polarität oder der Verteilung der elektrischen Ladung der R-Gruppe (Seitenkette).

Die 20 (oder 21) Aminosäuren, die als Bausteine von Proteinen fungieren, werden als Standard klassifiziert.

Nicht-Standard-Aminosäuren sind im Grunde genommen Standard-Aminosäuren, die chemisch modifiziert wurden, nachdem sie in ein Protein eingebaut wurden (posttranslationale Modifikation); sie können auch Aminosäuren umfassen, die in lebenden Organismen vorkommen, aber nicht in Proteinen zu finden sind. Zu letzteren gehört γ-Carboxyglutaminsäure, ein kalziumbindender Aminosäurerest, der im Blutgerinnungsprotein Prothrombin gefunden wird.

Die wichtigste posttranslationale Modifikation von Aminosäuren in eukaryotischen Organismen (einschließlich des Menschen) ist die Phosphorylierung, bei der ein Phosphatmolekül an den Hydroxylanteil der R-Gruppen von Serin, Threonin und Tyrosin angehängt wird. Die Phosphorylierung spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Proteinfunktion und der Zellsignalisierung.

Was sind einige industrielle Verwendungen von Aminosäuren?

Neben ihrer Rolle als Proteinbausteine in lebenden Organismen werden Aminosäuren industriell auf vielfältige Weise genutzt. Der erste Bericht über die kommerzielle Herstellung einer Aminosäure stammt aus dem Jahr 1908. Damals wurde der Aromastoff Mononatriumglutamat (MSG) aus einer Art großer Meeresalgen hergestellt. Dies führte zur kommerziellen Produktion von MSG, das heute durch ein bakterielles Fermentationsverfahren mit Stärke und Melasse als Kohlenstoffquellen hergestellt wird. Glycin, Cystein und D,L-Alanin werden auch als Lebensmittelzusatzstoffe verwendet, und Aminosäuremischungen dienen als Geschmacksverstärker in der Lebensmittelindustrie.

Aminosäuren werden therapeutisch für ernährungsphysiologische und pharmazeutische Zwecke verwendet. Zum Beispiel sind Behandlungen mit einzelnen Aminosäuren Teil des medizinischen Ansatzes zur Kontrolle bestimmter Krankheitszustände. Beispiele sind L-Dihydroxyphenylalanin (L-Dopa) für die Parkinson-Krankheit, Glutamin und Histidin zur Behandlung von Magengeschwüren sowie Arginin, Citrullin und Ornithin zur Behandlung von Leberkrankheiten.

Die Aminosäuren unterscheiden sich voneinander durch die besondere chemische Struktur der R-Gruppe.

Bausteine der Proteine

Proteine sind für das weitere Funktionieren des Lebens auf der Erde von größter Bedeutung. Proteine katalysieren die große Mehrheit der chemischen Reaktionen, die in der Zelle ablaufen. Sie stellen viele der Strukturelemente einer Zelle bereit und helfen, Zellen zu Geweben zu verbinden. Einige Proteine fungieren als kontraktile Elemente, um Bewegung zu ermöglichen. Andere sind für den Transport von lebenswichtigen Materialien von der Außenseite der Zelle (“extrazellulär”) in ihr Inneres (“intrazellulär”) verantwortlich. Proteine in Form von Antikörpern schützen die Tiere vor Krankheiten und führen in Form von Interferon einen intrazellulären Angriff gegen Viren durch, die sich der Zerstörung durch die Antikörper und andere Abwehrmechanismen des Immunsystems entzogen haben. Viele Hormone sind Proteine. Nicht zuletzt steuern Proteine die Aktivität von Genen (“Genexpression”).

Diese Fülle lebenswichtiger Aufgaben spiegelt sich in dem unglaublichen Spektrum bekannter Proteine wider, die sich in ihrer Gesamtgröße, Form und Ladung deutlich unterscheiden. Ende des 19. Jahrhunderts erkannten die Wissenschaftler, dass es zwar viele verschiedene Arten von Proteinen in der Natur gibt, dass aber alle Proteine bei ihrer Hydrolyse eine Klasse einfacherer Verbindungen, die Bausteine der Proteine, genannt Aminosäuren, ergeben. Die einfachste Aminosäure wird Glycin genannt, benannt nach ihrem süßen Geschmack (Glyko, “Zucker”). Sie war eine der ersten Aminosäuren, die identifiziert wurde, da sie 1820 aus dem Protein Gelatine isoliert worden war. Mitte der 1950er Jahre waren sich die Wissenschaftler, die an der Aufklärung der Beziehung zwischen Proteinen und Genen beteiligt waren, einig, dass 20 Aminosäuren (die so genannten Standard- oder gewöhnlichen Aminosäuren) als die wesentlichen Bausteine aller Proteine anzusehen sind. Die letzte davon, Threonin, wurde 1935 identifiziert.

Chiralität

Alle Aminosäuren außer Glycin sind chirale Moleküle. Das heißt, sie existieren in zwei optisch aktiven, asymmetrischen Formen (Enantiomere genannt), die die Spiegelbilder voneinander sind. (Diese Eigenschaft ist konzeptionell ähnlich wie die räumliche Beziehung der linken Hand zur rechten Hand). Ein Enantiomer wird als D und das andere als L bezeichnet. Es ist wichtig zu beachten, dass die in Proteinen gefundenen Aminosäuren fast immer nur die L-Konfiguration besitzen. Dies spiegelt die Tatsache wider, dass sich die für die Proteinsynthese verantwortlichen Enzyme so entwickelt haben, dass sie nur die L-Enantiomere nutzen. Entsprechend dieser nahezu universellen Verwendung wird die Vorsilbe L in der Regel weggelassen. Einige D-Aminosäuren finden sich in Mikroorganismen, insbesondere in den Zellwänden von Bakterien und in mehreren Antibiotika. Diese werden jedoch nicht im Ribosom synthetisiert.

Säure-Base-Eigenschaften

Ein weiteres wichtiges Merkmal der freien Aminosäuren ist die Existenz sowohl einer basischen als auch einer sauren Gruppe im α-Kohlenstoff. Verbindungen wie z.B. Aminosäuren, die entweder als Säure oder als Base wirken können, werden als amphoter bezeichnet. Die basische Aminogruppe hat typischerweise einen pKa zwischen 9 und 10, während die saure α-Carboxylgruppe einen pKa hat, der normalerweise nahe bei 2 liegt (ein sehr niedriger Wert für Carboxyle). Der pKa einer Gruppe ist der pH-Wert, bei dem die Konzentration der protonierten Gruppe gleich der der unprotonierten Gruppe ist. Bei einem physiologischen pH-Wert (etwa 7-7,4) liegen die freien Aminosäuren also weitgehend als dipolare Ionen oder “Zwitterionen” (deutsch für “Hybridionen”; ein Zwitterion trägt gleich viele positiv und negativ geladene Gruppen) vor. Jede freie Aminosäure und ebenso jedes Protein liegt bei einem bestimmten pH-Wert in Form eines Zwitterions vor. Das heißt, dass alle Aminosäuren und alle Proteine, wenn sie pH-Änderungen ausgesetzt sind, einen Zustand durchlaufen, in dem das Molekül eine gleiche Anzahl positiver und negativer Ladungen aufweist. Der pH-Wert, bei dem dies geschieht, wird als isoelektrischer Punkt (oder isoelektrischer pH-Wert) bezeichnet und mit pI bezeichnet. In Wasser gelöst liegen alle Aminosäuren und alle Proteine überwiegend in ihrer isoelektrischen Form vor. Anders ausgedrückt, es gibt einen pH-Wert (den isoelektrischen Punkt), bei dem das Molekül eine Netto-Nullladung (gleiche Anzahl positiver und negativer Ladungen) hat, aber es gibt keinen pH-Wert, bei dem das Molekül eine absolute Nullladung hat (völlige Abwesenheit positiver und negativer Ladungen). Das heißt, dass Aminosäuren und Proteine immer in Form von Ionen vorliegen; sie tragen immer geladene Gruppen. Diese Tatsache ist für die weitere Betrachtung der Biochemie von Aminosäuren und Proteinen von entscheidender Bedeutung.

Standard-Aminosäuren

Eine der nützlichsten Arten, die Standard-Aminosäuren (oder gewöhnliche Aminosäuren) zu klassifizieren, basiert auf der Polarität (d.h. der Verteilung der elektrischen Ladung) der R-Gruppe (z.B. Seitenkette).

Gruppe I: Unpolare Aminosäuren

Aminosäuren der Gruppe I sind Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenylalanin, Methionin und Tryptophan. Die R-Gruppen dieser Aminosäuren haben entweder aliphatische oder aromatische Gruppen. Das macht sie hydrophob (“wasserabweisend”). In wässrigen Lösungen falten sich die kugelförmigen Proteine in eine dreidimensionale Form, um diese hydrophoben Seitenketten im Inneren des Proteins zu vergraben.

Isoleucin ist ein Isomer von Leucin, und es enthält zwei chirale Kohlenstoffatome. Prolin ist unter den Standardaminosäuren insofern einzigartig, als es nicht sowohl freie α-Amino- als auch freie α-Carboxylgruppen aufweist. Stattdessen bildet seine Seitenkette eine zyklische Struktur, da das Stickstoffatom des Prolins an zwei Kohlenstoffatome gebunden ist. (Streng genommen bedeutet dies, dass Prolin keine Aminosäure, sondern eine α-Aminosäure ist). Phenylalanin besteht, wie der Name schon sagt, aus einer an Alanin gebundenen Phenylgruppe. Methionin ist eine der beiden Aminosäuren, die ein Schwefelatom besitzen. Methionin spielt eine zentrale Rolle in der Proteinbiosynthese (Translation), da es fast immer die auslösende Aminosäure ist. Methionin stellt auch Methylgruppen für den Stoffwechsel zur Verfügung. Tryptophan enthält einen Indolring, der an die Alanyl-Seitenkette gebunden ist.

Gruppe II: Polare, ungeladene Aminosäuren

Aminosäuren der Gruppe II sind Serin, Cystein, Threonin, Tyrosin, Asparagin und Glutamin. Die Seitenketten in dieser Gruppe besitzen ein Spektrum an funktionellen Gruppen. Die meisten haben jedoch mindestens ein Atom (Stickstoff, Sauerstoff oder Schwefel) mit Elektronenpaaren, die für die Wasserstoffbindung an Wasser und andere Moleküle zur Verfügung stehen.

Zwei Aminosäuren, Serin und Threonin, enthalten aliphatische Hydroxylgruppen (d.h. ein an ein Wasserstoffatom gebundenes Sauerstoffatom, dargestellt als -OH). Tyrosin besitzt eine Hydroxylgruppe im aromatischen Ring, wodurch es ein Phenolderivat ist. Die Hydroxylgruppen in diesen drei Aminosäuren unterliegen einer wichtigen Art von posttranslationaler Modifikation: der Phosphorylierung (siehe unten Nichtstandard-Aminosäuren). Wie Methionin enthält Cystein ein Schwefelatom. Im Gegensatz zum Schwefelatom des Methionins ist der Schwefel des Cysteins jedoch chemisch sehr reaktiv (siehe unten: Cysteinoxidation). Sowohl das zuerst aus dem Spargel isolierte Asparagin als auch das Glutamin enthalten Amid-R-Gruppen. Die Carbonylgruppe kann als Wasserstoffbindungsakzeptor und die Aminogruppe (NH2) als Wasserstoffbindungsdonator fungieren.

Gruppe III: Saure Aminosäuren

Die beiden Aminosäuren in dieser Gruppe sind Asparaginsäure und Glutaminsäure. Jede hat an ihrer Seitenkette eine Carbonsäure, die ihr saure (protonengebende) Eigenschaften verleiht. In einer wässrigen Lösung bei physiologischem pH-Wert ionisieren alle drei funktionellen Gruppen an diesen Aminosäuren, so dass sich eine Gesamtladung von -1 ergibt. In den ionischen Formen werden die Aminosäuren Aspartat und Glutamat genannt.

Die Seitenketten von Aspartat und Glutamat können ionische Bindungen (“Salzbrücken”) bilden, und sie können auch als Akzeptoren von Wasserstoffbrücken fungieren. Viele Proteine, die Metallionen (“Metalloproteine”) für strukturelle oder funktionelle Zwecke binden, besitzen Metallbindungsstellen, die Aspartat- oder Glutamatseitenketten oder beide enthalten. Freies Glutamat und Glutamin spielen eine zentrale Rolle im Aminosäurestoffwechsel. Glutamat ist der am häufigsten vorkommende exzitatorische Neurotransmitter im zentralen Nervensystem.

Gruppe IV: Basische Aminosäuren

Die drei Aminosäuren in dieser Gruppe sind Arginin, Histidin und Lysin. Jede Seitenkette ist basisch (d.h. sie kann ein Proton aufnehmen). Lysin und Arginin existieren beide mit einer Gesamtladung von +1 bei physiologischem pH-Wert. Die Guanidinogruppe in der Arginin-Seitenkette ist die basischste aller R-Gruppen (was sich in ihrem pKa-Wert von 12,5 widerspiegelt). Wie oben für Aspartat und Glutamat erwähnt, bilden die Seitenketten von Arginin und Lysin ebenfalls ionische Bindungen aus.

Die Imidazol-Seitenkette des Histidins ermöglicht es ihm, sowohl in der Säure- als auch in der Basenkatalyse nahe dem physiologischen pH-Wert zu funktionieren. Keine der anderen Standard-Aminosäuren besitzt diese wichtige chemische Eigenschaft. Daher ist Histidin eine Aminosäure, die am häufigsten die aktiven Stellen von Proteinenzymen ausmacht.

Die meisten Aminosäuren der Gruppen II, III und IV sind hydrophil (“wasserliebend”). Daher findet man sie oft gebündelt auf der Oberfläche von kugelförmigen Proteinen in wässrigen Lösungen.

Aminosäure-Reaktionen

Aminosäuren können über ihre verschiedenen chemischen Funktionalitäten (Carboxyl-, Amino- und R-Gruppen) zahlreiche chemische Reaktionen eingehen. Zwei Reaktionen (Peptidbindung und Cysteinoxidation) sind jedoch wegen ihrer Wirkung auf die Proteinstruktur von besonderer Bedeutung.

Peptid-Bindung

Aminosäuren können durch eine Kondensationsreaktion verbunden werden, bei der ein -OH aus der Carboxylgruppe einer Aminosäure zusammen mit einem Wasserstoff aus der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure verloren geht, wobei ein Wassermolekül gebildet wird und die beiden Aminosäuren über eine Amidbindung, in diesem Fall eine Peptidbindung, verbunden bleiben. Der deutsche Chemiker Emil Fischer schlug um die Wende zum 20. Jahrhundert erstmals diese Verknüpfung von Aminosäuren vor. Beachten Sie, dass bei der Verbindung einzelner Aminosäuren zu Proteinen deren Carboxyl- und Aminogruppen nicht mehr als Säuren oder Basen wirken können, da sie unter Bildung der Peptidbindung reagiert haben. Daher sind die Säure-Base-Eigenschaften von Proteinen von den Gesamt-Ionisierungseigenschaften der einzelnen R-Gruppen der Komponentenaminosäuren abhängig.

Aminosäuren, die durch eine Reihe von Peptidbindungen verbunden sind, werden als Peptid bezeichnet. Nach dem Einbau in ein Peptid werden die einzelnen Aminosäuren als Aminosäurereste bezeichnet. Kleine Polymere von Aminosäuren (weniger als 50) werden als Oligopeptide bezeichnet, während größere (mehr als 50) als Polypeptide bezeichnet werden. Ein Proteinmolekül ist also eine Polypeptidkette, die aus vielen Aminosäureresten besteht, wobei jeder Rest mit dem nächsten über eine Peptidbindung verbunden ist. Die Längen für verschiedene Proteine reichen von einigen Dutzend bis zu Tausenden von Aminosäuren, und jedes Protein enthält unterschiedliche relative Anteile der 20 Standardaminosäuren.

Cystein-Oxidation

Die Thiolgruppe (schwefelhaltig) des Cysteins ist hochreaktiv. Die häufigste Reaktion dieser Gruppe ist eine reversible Oxidation, die ein Disulfid bildet. Die Oxidation von zwei Cysteinmolekülen bildet Cystin, ein Molekül, das eine Disulfidbindung enthält. Wenn zwei Cysteinreste in einem Protein eine solche Bindung bilden, spricht man von einer Disulfidbrücke. Disulfidbrücken sind ein üblicher Mechanismus, der in der Natur zur Stabilisierung vieler Proteine verwendet wird. Solche Disulfidbrücken finden sich häufig bei extrazellulären Proteinen, die von Zellen sezerniert werden. In eukaryotischen Organismen findet die Bildung von Disulfidbrücken innerhalb des Organells statt, das als endoplasmatisches Retikulum bezeichnet wird.

In extrazellulären Flüssigkeiten (wie z.B. Blut) werden die Sulfhydrylgruppen des Cysteins schnell zu Cystin oxidiert. Bei einer als Cystinurie bezeichneten genetischen Störung liegt ein Defekt vor, der zu einer übermäßigen Ausscheidung von Cystin in den Urin führt. Da Cystin die am wenigsten lösliche der Aminosäuren ist, führt die Kristallisation des ausgeschiedenen Cystins zur Bildung von Steinen in der Niere, dem Harnleiter oder der Harnblase, die allgemein als “Steine” bezeichnet werden. Die Steine können starke Schmerzen, Infektionen und Blut im Urin verursachen. Ein medizinischer Eingriff beinhaltet oft die Verabreichung von D-Penicillamin. Penicillamin wirkt durch die Bildung eines Komplexes mit Cystin; dieser Komplex ist 50-mal wasserlöslicher als Cystin allein.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass es die Sequenz der Aminosäuren ist, die die Form und die biologische Funktion eines Proteins sowie seine physikalischen und chemischen Eigenschaften bestimmt. Die funktionelle Vielfalt von Proteinen entsteht also, weil Proteine Polymere aus 20 verschiedenen Arten von Aminosäuren sind. Ein “einfaches” Protein ist zum Beispiel das Hormon Insulin, das 51 Aminosäuren hat. Mit 20 verschiedenen Aminosäuren, die an jeder dieser 51 Positionen zur Auswahl stehen, könnten theoretisch insgesamt 2051, also etwa 1066, verschiedene Proteine hergestellt werden.

Andere Funktionen

Aminosäuren sind Vorläufer einer Vielzahl von komplexen stickstoffhaltigen Molekülen. Hervorzuheben sind die stickstoffhaltigen Basiskomponenten der Nukleotide und die Nukleinsäuren (DNA und RNA). Darüber hinaus gibt es komplexe, von Aminosäuren abgeleitete Kofaktoren wie Häm und Chlorophyll. Häm ist die eisenhaltige organische Gruppe, die für die biologische Aktivität von lebenswichtigen Proteinen wie dem sauerstofftragenden Hämoglobin und dem elektronenübertragenden Cytochrom c benötigt wird. Chlorophyll ist ein für die Photosynthese erforderliches Pigment.

Mehrere α-Aminosäuren (oder ihre Derivate) wirken als chemische Botenstoffe. Zum Beispiel sind γ-Aminobuttersäure (Gamma-Aminobuttersäure oder GABA; ein Derivat der Glutaminsäure), Serotonin und Melatonin (Derivate des Tryptophans) und Histamin (synthetisiert aus Histidin) Neurotransmitter. Thyroxin (ein Tyrosinderivat, das in der Schilddrüse von Tieren produziert wird) und Indolessigsäure (ein Tryptophanderivat, das in Pflanzen gefunden wird) sind zwei Beispiele für Hormone.

Mehrere Standard- und Nicht-Standard-Aminosäuren sind oft lebenswichtige Stoffwechselzwischenprodukte. Wichtige Beispiele hierfür sind die Aminosäuren Arginin, Citrullin und Ornithin, die alle Bestandteile des Harnstoffzyklus sind. Die Synthese von Harnstoff ist der Hauptmechanismus für die Entfernung von stickstoffhaltigen Abfällen.

Nicht-Standard-Aminosäuren

Nicht-Standard-Aminosäuren sind diejenigen Aminosäuren, die chemisch modifiziert wurden, nachdem sie in ein Protein eingebaut wurden (als “posttranslationale Modifikation” bezeichnet), sowie diejenigen Aminosäuren, die in lebenden Organismen vorkommen, aber nicht in Proteinen vorkommen. Zu diesen modifizierten Aminosäuren gehört γ-Carboxyglutaminsäure, ein calciumbindender Aminosäurerest, der im Blutgerinnungsprotein Prothrombin (sowie in anderen Proteinen, die als Teil ihrer biologischen Funktion Calcium binden) gefunden wird. Das in Wirbeltieren massenmäßig am häufigsten vorkommende Protein ist Kollagen. Bedeutende Anteile der Aminosäuren im Kollagen sind modifizierte Formen von Prolin und Lysin: 4-Hydroxyprolin und 5-Hydroxylysin.

Die wohl wichtigste posttranslationale Modifikation von Aminosäuren in eukaryotischen Organismen (einschließlich des Menschen) ist die reversible Zugabe eines Phosphatmoleküls zum Hydroxylteil der R-Gruppen von Serin, Threonin und Tyrosin. Dieses Ereignis ist als Phosphorylierung bekannt und wird dazu verwendet, die Aktivität von Proteinen in ihrer Funktion von Minute zu Minute in der Zelle zu regulieren. Serin ist der am häufigsten phosphorylierte Rückstand in Proteinen, Threonin steht an zweiter und Tyrosin an dritter Stelle.

Proteine mit kovalent an sie gebundenen Kohlenhydraten (Zucker) werden als Glykoproteine bezeichnet. Glykoproteine sind in der Natur weit verbreitet und bieten das Spektrum der Funktionen, das bereits für unmodifizierte Proteine diskutiert wurde. Die Zuckergruppen in Glykoproteinen sind entweder über Sauerstoff- (O-gebundene Zucker) oder Stickstoffatome (N-gebundene Zucker) in den Aminosäureresten an Aminosäuren gebunden. Die O-gebundenen Zucker sind über die Sauerstoffatome in den Serin-, Threonin-, Hydroxylysin- oder Hydroxylprolinresten an Proteine gebunden. Die N-gebundenen Zucker sind über das Stickstoffatom in Asparagin an Proteine gebunden.

Schließlich gibt es den Fall von Selenocystein. Obwohl es nur Teil einiger weniger bekannter Proteine ist, gibt es einen guten wissenschaftlichen Grund, es als die 21. Aminosäure zu betrachten, da es tatsächlich während der Proteinbiosynthese eingeführt wird und nicht durch eine posttranslationale Modifikation entsteht. Selenocystein wird eigentlich von der Aminosäure Serin abgeleitet (auf sehr komplizierte Weise), und es enthält Selen anstelle des Schwefels von Cystein.

Analyse von Aminosäuremischungen

Der moderne Biochemiker verfügt über eine breite Palette von Methoden zur Trennung und Analyse von Aminosäuren und Proteinen. Diese Methoden nutzen die chemischen Unterschiede der Aminosäuren und insbesondere ihr Ionisierungs- und Löslichkeitsverhalten aus.

Eine typische Bestimmung der Aminosäurezusammensetzung von Proteinen umfasst drei grundlegende Schritte:

  • Die Hydrolyse des Proteins zu seinen konstituierenden Aminosäuren.
  • Trennung der Aminosäuren in der Mischung.
  • Quantifizierung der einzelnen Aminosäuren.

Die Hydrolyse wird durch Behandlung eines gereinigten Proteins mit einer konzentrierten Säurelösung (6N HCl) bei sehr hoher Temperatur (normalerweise 110 °C [230 °F]) für bis zu 70 Stunden durchgeführt. Unter diesen Bedingungen wird die Peptidbindung zwischen jedem einzelnen Aminosäurerest gespalten.

Die hydrolysierte Proteinprobe wird dann in ihre einzelnen Aminosäuren getrennt. Zu den für die Aminosäure-Trennung wichtigen Methoden gehören die Ionenaustauschchromatographie, die Gaschromatographie, die Hochleistungs-Flüssigkeitschromatographie und seit kurzem die Kapillar-Zonen-Elektrophorese.

Die Empfindlichkeit der Analyse der getrennten Aminosäuren wurde durch die Verwendung von fluoreszierenden Molekülen, die an die Aminosäuren gebunden sind, und deren anschließende Detektion mittels Fluoreszenzspektroskopie stark verbessert. Aminosäuren können beispielsweise chemisch mit einem kleinen fluoreszierenden Molekül (wie z.B. o-Phthalaldehyd) “getaggt” werden. Mit diesen Ansätzen lässt sich routinemäßig nur ein Pikomol (10-12 Mol) einer Aminosäure nachweisen. In jüngster Zeit wurde dieser Empfindlichkeitsbereich auf den Bereich der Attomole (10-18 Mol) ausgedehnt.

Einige übliche Verwendungen

Die industrielle Produktion von Aminosäuren ist weltweit ein wichtiges Geschäft. Der erste Bericht über die kommerzielle Produktion einer Aminosäure stammt aus dem Jahr 1908. Damals wurde der Aromastoff Mononatriumglutamat (MSG) aus einer Art großer Meeresalgen hergestellt. Dies führte zur kommerziellen Produktion von MSG, das heute durch ein bakterielles Fermentationsverfahren mit Stärke und Melasse als Kohlenstoffquellen hergestellt wird. Glycin, Cystein und D,L-Alanin werden auch als Lebensmittelzusatzstoffe verwendet, und Aminosäuremischungen dienen als Geschmacksverstärker in der Lebensmittelindustrie. Die Aminosäurenbilanz von Soja- oder Maisprotein für Tierfutter wird durch die Zugabe der ernährungsphysiologisch limitierenden Aminosäuren Methionin und Lysin deutlich verbessert.

Aminosäuren werden therapeutisch für ernährungsphysiologische und pharmazeutische Zwecke eingesetzt. Beispielsweise werden Patienten häufig mit Aminosäuren infundiert, um diese Nährstoffe vor und nach chirurgischen Eingriffen zu liefern. Behandlungen mit einzelnen Aminosäuren sind Teil des medizinischen Ansatzes zur Kontrolle bestimmter Krankheitszustände. Beispiele hierfür sind L-Dihydroxyphenylalanin (L-Dopa) für die Parkinson-Krankheit, Glutamin und Histidin zur Behandlung von Magengeschwüren sowie Arginin, Citrullin und Ornithin zur Behandlung von Lebererkrankungen.

Bestimmte Derivate von Aminosäuren, insbesondere von Glutamat, werden als Tenside in milden Seifen und Shampoos verwendet. D-Phenylglycin und D-Hydroxyphenylglycin sind Zwischenprodukte, die für die chemische Synthese von β-Lactam-Antibiotika (z.B. synthetische Versionen von Penicillin) verwendet werden. Aspartam ist ein Süßungsmittel, das aus den Einzelkomponenten Aminosäuren Asparaginsäure und Phenylalanin hergestellt wird.

Aminosäuren und der Ursprung des Lebens auf der Erde

Die Frage, warum Organismen auf der Erde aus L-Aminosäuren statt aus D-Aminosäuren bestehen, ist noch immer ein ungelöstes Rätsel. Einige Wissenschaftler vermuten seit langem, dass ein erheblicher Teil der organischen Verbindungen, die die Vorläufer der Aminosäuren – und vielleicht auch einige Aminosäuren selbst – auf der frühen Erde aus Kometen- und Meteoriteneinschlägen stammen könnten. Ein solcher organischer Meteoriteneinschlag erfolgte am 28. September 1969 über Murchison, Victoria, Australien. Dieser Meteorit wird aufgrund seines hohen Wassergehalts von 12 Prozent als kometärer Ursprung vermutet. Dutzende verschiedener Aminosäuren wurden im Murchison-Meteoriten identifiziert, von denen einige auf der Erde gefunden werden. Einige im Meteoriten identifizierte Verbindungen haben jedoch keine offensichtliche terrestrische Quelle. Am interessantesten sind die Berichte, dass die Aminosäuren im Murchison-Meteoriten einen Überschuss an L-Aminosäuren aufweisen. Eine extraterrestrische Quelle für einen L-Aminosäure-Überschuss im Sonnensystem könnte dem Ursprung des Lebens auf der Erde vorausgehen und somit das Vorhandensein eines ähnlichen Überschusses an L-Aminosäuren auf der Erde vor dem Leben erklären.